단백질 — FTIR 흡수 피크 및 할당

빠른 답변

단백질는 일반적으로 정확한 교과서 숫자 하나보다는 반복되는 특징적 피크 클러스터를 찾아 할당됩니다. 아래 표는 문헌에서 이 그룹을 FTIR에서 가장 자주 배치하는 위치를 누적 증거 순으로 보여줍니다.

단백질의 특성 FTIR 피크

Showing the 30 best-supported peaks of 378 total for 단백질.

가능한 재료

스펙트럼 로직

여러 예상 밴드가 함께 나타날 때 작용기 할당이 더 확실해집니다. 이 페이지를 사용하여 가장 강력하게 지원되는 피크를 찾은 다음, 동일한 샘플이 단일 고립된 히트가 아닌 일관된 패턴을 보이는지 확인하세요.

실제 사용

이 페이지는 미지 물질 분석, 보고서의 피크 설명, 폴리머 문제 해결, 후보 물질군이 화학적으로 타당한지 확인하는 데 유용합니다.

일반적인 실수

• 스펙트럼의 나머지 부분을 확인하지 않고 하나의 기능 그룹 페이지를 완전한 재료 판정으로 사용하는 것.
• 가장 강한 밴드가 항상 가장 진단적이라고 가정합니다.
• 가공, 첨가제, 노화 및 혼합물이 예상 피크를 이동시키거나 넓힐 수 있다는 것을 잊는 것.

검증 조언

여러 물질군이 유사한 밴드를 공유하거나 혼합 효과로 FTIR 할당이 불확실할 때 DSC, GC-MS 또는 TGA를 사용하십시오.

이 할당의 배경이 되는 문헌

• 1238 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “정제된 시료에서 1238-1244 영역의 cm-1 밴드 강도도 감소했는데, 이는 소량의 단백질 제거 때문일 수 있습니다.”

  Characterization of polysaccharides from <i>Eremurus hissaricus</i> roots by FTIR spectroscopy DOI: 10.21285/2227-2925-2021-11-2-281-289
• 1637 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “cm-1에서 1637의 FTIR 밴드는 소뼈 분말의 원시 HAP에 존재하는 콜라겐의 아미드 I [25]에 해당하며, 소성된 HAP 시료에서 완전히 제거됩니다.”

  XRD and FTIR study of A&B type carbonated hydroxyapatite extracted from bovine bone DOI: 10.1063/1.5089399
• 1648 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “S U cm-1: Region 1700-1000 N cm-1 The vibration 1648 is assigned to C=O stretching of amide I in proteins (mainly - A”

  Fourier transform infrared microspectroscopy detects biochemical changes during C. elegans lifespan DOI: 10.1016/j.vibspec.2019.04.005
• 3283 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “피크 레벨 3283의 마지막 밴드인 3 NH 신축은 단백질의 펩타이드 결합을 나타내며, 3(PO43-) 도메인 PAO 비대칭 신축 등의 신축 진동이 있다.”

  Application of infrared spectroscopy in the identification of Ewing sarcoma: A preliminary report DOI: 10.1016/j.infrared.2017.05.006
• 1030 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “정렬된 인회석, 그러나 1030에서의 피크는 각막의 콜라겐이 화학양론적으로 정렬된 인회석에서 중요한 역할을 한다는 것을 나타냅니다 [7].”

  Chen 等 - 2006 - Corneal calcification chemical composition of cal DOI: 10.1007/s00417-005-1191-0
• 1678 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “Strong vibrational coupling signatures observed in our cm-1 In this study, we have applied a selective isotope-labeling stratdata between the carbonyl stretches and the peak at 1678 egy to isolate the vibrational signals of the protein-boun”

  Ground-state heterogeneity and vibrational energy redistribution in bacterial phytochrome observed with femtosecond 2D IR spectroscopy DOI: 10.1063/5.0135268
• 1691 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “(1656cm(cid:2)1), a-helix b-sheet and Krimm [20] observed that The thyroid spectra, in addition to evident strong protein peaks 1691cm(cid:2)1) (1647cm(cid:2)1) (1626, 1679, and unordered secondary cm(cid:2)1 1659cm(cid:2)1, at 1547 and als”

  Das 等 - 2008 - FTIR of touch imprint cytology A novel tissue dia DOI: 10.1016/j.jphotobiol.2008.05.012
• 1265 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “Moreover, three characteristic cm1, cm1 cm1 peaks originating from protein vibrations were noticed at 1265 1525 and 1654 (amide III, amide II, amide I, respectively).”

  Effect of High Blood Cortisol Concentration on the Spectroscopically Determined Secondary Structure of Proteins and Lipid Balance on the Example of Elite Women Volleyball Players DOI: 10.21203/rs.3.rs-228476/v1