Protein — FTIR শোষণ পিক এবং অ্যাসাইনমেন্ট
এগুলো হলো বৈশিষ্ট্যপূর্ণ FTIR ওয়েভনাম্বর, যেখানে Protein সাধারণত শোষণ করতে প্রবণ, যা প্রকাশিত সাহিত্য থেকে সংকলিত এবং সহায়ক প্রমাণের ভিত্তিতে র্যাঙ্ক করা হয়েছে। প্রতিটি অ্যাসাইনমেন্ট একটি উৎস (DOI)-এর সঙ্গে ট্রেসযোগ্য এবং আমাদের 320,000+টি রেফারেন্স স্পেকট্রাম ও নলেজ গ্রাফের বিরুদ্ধে ক্রস-ভ্যালিডেট করা হয়েছে।
8টি উদ্ধৃত উৎস দ্বারা সমর্থিত
দ্রুত উত্তর
Protein সাধারণত একটি নির্দিষ্ট পাঠ্যপুস্তকের সংখ্যার পরিবর্তে বৈশিষ্ট্যপূর্ণ পিকের পুনরাবৃত্ত ক্লাস্টার খুঁজে নির্ধারণ করা হয়। নীচের সারণীটি দেখায় যে সাহিত্যে এই গ্রুপটি FTIR-এ সবচেয়ে বেশি কোথায় রাখে, সঞ্চিত প্রমাণ অনুযায়ী র্যাঙ্ক করা।
Protein-এর জন্য বৈশিষ্ট্যযুক্ত FTIR পিক
| তরঙ্গসংখ্যা (cm⁻¹) | সমর্থনকারী তথ্য | উদ্ধৃত সূত্র | সর্বোচ্চ আত্মবিশ্বাস |
|---|---|---|---|
| 1650 | 28 | 27 | 1.0 |
| 1540 | 18 | 16 | 1.0 |
| 1640 | 14 | 12 | 1.0 |
| 1550 | 12 | 10 | 1.0 |
| 1655 | 11 | 11 | 1.0 |
| 1654 | 11 | 11 | 1.0 |
| 1600 | 11 | 10 | 1.0 |
| 1630 | 9 | 9 | 1.0 |
| 1645 | 8 | 8 | 1.0 |
| 1636 | 8 | 8 | 1.0 |
| 1660 | 8 | 8 | 1.0 |
| 1652 | 7 | 7 | 1.0 |
| 1700 | 7 | 7 | 1.0 |
| 1240 | 6 | 6 | 1.0 |
| 1450 | 6 | 6 | 1.0 |
| 1690 | 6 | 5 | 1.0 |
| 1545 | 6 | 5 | 1.0 |
| 3300 | 6 | 4 | 1.0 |
| 1560 | 5 | 5 | 1.0 |
| 1340 | 5 | 5 | 1.0 |
| 1635 | 5 | 5 | 1.0 |
| 1648 | 5 | 5 | 1.0 |
| 970 | 5 | 5 | 1.0 |
| 1637 | 5 | 5 | 1.0 |
| 1338 | 5 | 5 | 1.0 |
| 1400 | 5 | 5 | 1.0 |
| 1656 | 5 | 4 | 1.0 |
| 1657 | 5 | 3 | 1.0 |
| 1649 | 4 | 4 | 1.0 |
| 1639 | 4 | 4 | 1.0 |
Showing the 30 best-supported peaks of 378 total for Protein.
সম্ভাব্য উপকরণ
স্পেকট্রাম লজিক
যখন বেশ কয়েকটি প্রত্যাশিত ব্যান্ড একসাথে দেখা যায় তখন একটি কার্যকরী-গ্রুপ নির্ধারণ আরও আত্মবিশ্বাসী হয়। এই পৃষ্ঠাটি ব্যবহার করে সবচেয়ে শক্তিশালী সমর্থিত শিখরগুলি খুঁজুন, তারপর নিশ্চিত করুন যে একই নমুনা একটি একক বিচ্ছিন্ন হিটের পরিবর্তে একটি সুসংগত প্যাটার্ন প্রদর্শন করে।
বাস্তব বিশ্বের ব্যবহার
এই পৃষ্ঠাগুলি অজানা উপাদান বিশ্লেষণ, প্রতিবেদনে শিখর ব্যাখ্যা, পলিমার সমস্যা সমাধান এবং একটি প্রার্থী উপাদান পরিবার রাসায়নিকভাবে সম্ভাব্য কিনা তা যাচাই করার জন্য দরকারী।
সাধারণ ভুল
- বর্ণালীর বাকি অংশ না দেখে একটি কার্যকরী-গ্রুপ পৃষ্ঠাকে সম্পূর্ণ উপাদান রায় হিসেবে ব্যবহার করা।
- ধরে নেওয়া হচ্ছে যে সবচেয়ে শক্তিশালী ব্যান্ডটি সর্বদা সবচেয়ে ডায়াগনস্টিক।
- ভুলে যাওয়া যে প্রক্রিয়াজাতকরণ, সংযোজন, বার্ধক্য এবং মিশ্রণ প্রত্যাশিত শিখর সরাতে বা প্রশস্ত করতে পারে।
পরামর্শ যাচাই
যখন একাধিক উপাদান পরিবার একই রকম ব্যান্ড শেয়ার করে বা যখন মিশ্রণ প্রভাব FTIR নির্ধারণকে অনিশ্চিত করে, তখন DSC, GC-MS, বা TGA ব্যবহার করুন।
এই অ্যাসাইনমেন্টগুলোর পেছনে সাহিত্য
-
1238 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“The intensity of the cm-1 bands in the 1238-1244 region also decreased in the purified samples, which may be due to the elimination of a small fraction of protein.”
Characterization of polysaccharides from <i>Eremurus hissaricus</i> roots by FTIR spectroscopy DOI: 10.21285/2227-2925-2021-11-2-281-289 -
1637 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“cm-1 The FTIR band at 1637 corresponds to Amide I of collagen [25] that exists in the raw HAP of bovine bone powder and is completely removed in calcined HAP samples.”
XRD and FTIR study of A&B type carbonated hydroxyapatite extracted from bovine bone DOI: 10.1063/1.5089399 -
1648 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“S U cm-1: Region 1700-1000 N cm-1 The vibration 1648 is assigned to C=O stretching of amide I in proteins (mainly - A”
Fourier transform infrared microspectroscopy detects biochemical changes during C. elegans lifespan DOI: 10.1016/j.vibspec.2019.04.005 -
3283 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“The 3 ʋ̵NH last band of the peak level 3283 represents extending peptide Control Abbreviation Vibrational peak assignments (ANHCOA) bonds in proteins [50] and the stretching vibrations of 3(PO43(cid:3))domain PAO PAOasymmetricstretchinginth”
Application of infrared spectroscopy in the identification of Ewing sarcoma: A preliminary report DOI: 10.1016/j.infrared.2017.05.006 -
1030 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“ordered apatite, but a peak at 1030 is indicative of the The collagen in the cornea plays an important role in stoichiometrically ordered apatite [7].”
Chen 等 - 2006 - Corneal calcification chemical composition of cal DOI: 10.1007/s00417-005-1191-0 -
1678 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“Strong vibrational coupling signatures observed in our cm-1 In this study, we have applied a selective isotope-labeling stratdata between the carbonyl stretches and the peak at 1678 egy to isolate the vibrational signals of the protein-boun”
Ground-state heterogeneity and vibrational energy redistribution in bacterial phytochrome observed with femtosecond 2D IR spectroscopy DOI: 10.1063/5.0135268 -
1691 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“(1656cm(cid:2)1), a-helix b-sheet and Krimm [20] observed that The thyroid spectra, in addition to evident strong protein peaks 1691cm(cid:2)1) (1647cm(cid:2)1) (1626, 1679, and unordered secondary cm(cid:2)1 1659cm(cid:2)1, at 1547 and als”
Das 等 - 2008 - FTIR of touch imprint cytology A novel tissue dia DOI: 10.1016/j.jphotobiol.2008.05.012 -
1265 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“Moreover, three characteristic cm1, cm1 cm1 peaks originating from protein vibrations were noticed at 1265 1525 and 1654 (amide III, amide II, amide I, respectively).”
Effect of High Blood Cortisol Concentration on the Spectroscopically Determined Secondary Structure of Proteins and Lipid Balance on the Example of Elite Women Volleyball Players DOI: 10.21203/rs.3.rs-228476/v1
আপনার নিজের স্পেকট্রামে Protein দেখুন
আপনার FTIR স্পেকট্রাম আপলোড করুন এবং সেকেন্ডের মধ্যে একটি সম্পূর্ণ ব্যাখ্যা প্রতিবেদন পান — সাহিত্য উদ্ধৃতি সহ শীর্ষ নির্ধারণ, লাইব্রেরি ম্যাচ এবং সাহিত্য-সমর্থিত বিশ্লেষণ।