FTIRスペクトルで 1542 cm⁻¹ に吸収があるのは何ですか？
1542 cm⁻¹ 付近のバンドは複数の官能基を示す可能性があります。以下は最も可能性の高い帰属で、それぞれを裏付ける公開文献の証拠の量でランク付けされています — すべて文献（DOI）にトレース可能で、当社の130,000以上の参照スペクトルと知識グラフに対してクロスバリデーションされています。
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クイックアンサー
1542 cm⁻¹付近のバンドは通常、文献でその位置に繰り返し出現する官能基を確認し、次に同じサンプルで少なくとも1つまたは2つの追加ピークを確認することによって解釈されます。このページは、単一の固定された教科書ルールではなく、蓄積された証拠によってそれらの割り当てをランク付けします。
可能性のある官能基アサイン
| 官能基 | 裏付け事実 | 引用元 | 最高信頼度 |
|---|---|---|---|
| Amide | 30 | 30 | 1.0 |
| N h | 7 | 7 | 1.0 |
| Secondary amine | 5 | 5 | 1.0 |
| Methacrylate | 4 | 4 | 1.0 |
| Ketone | 4 | 4 | 1.0 |
| Ester | 4 | 4 | 1.0 |
| Carboxyl (COOH) | 4 | 4 | 1.0 |
| Carbonyl (C=O) | 4 | 4 | 1.0 |
| Acetate | 4 | 4 | 1.0 |
| Nitrogen heterocycle | 3 | 3 | 1.0 |
| C n single bond | 3 | 3 | 1.0 |
| Protein | 3 | 3 | 1.0 |
| Aromatic ring | 2 | 2 | 1.0 |
| Protein alpha helix | 2 | 2 | 1.0 |
| Protein beta sheet | 2 | 2 | 1.0 |
| Alkyl C-H | 2 | 2 | 1.0 |
| Ring structure | 2 | 2 | 1.0 |
| Carbohydrate | 1 | 1 | 1.0 |
| Protein beta turn | 1 | 1 | 1.0 |
| Chlorine | 1 | 1 | 1.0 |
| C c single bond | 1 | 1 | 1.0 |
| Hydroxyl (O-H) | 1 | 1 | 1.0 |
| Amine primary | 1 | 1 | 1.0 |
| Amino acid | 1 | 1 | 1.0 |
| Protein random coil | 1 | 1 | 0.8 |
ランキングは蓄積された文献証拠を反映しており、単一の固定ルールではありません。必ずサンプルのコンテキストと照らし合わせて確認してください。
可能性のある材料
| 素材 | 補助ピーク | 重複グループ | 引用元 |
|---|---|---|---|
| MWCNT | 1542, 2876, 1430 | Methacrylate, N h | 1 |
| PMMA | 1542, 1722, 1383 | Methacrylate | 1 |
| diamond | 1542, 1378, 1332 | Amide, Secondary amine | 1 |
同じ文献プールがこのバンドと少なくとも1つの追加の特性ピークをサポートする場合にのみ、材料が表示されます。
スペクトルロジック
このバンドは、隣接するピークと一緒に読むことで初めて意味を持ちます。実際には、分析者はまず上記の割り当てを確認し、次に同じサンプルが同じ構造モチーフに期待される他のピークも示すかどうかを確認します。1542 cm⁻¹ 付近の単一のバンドだけでは、通常、材料の識別には十分ではありません。
実使用例
この種のクエリは、ポリマー識別、未知のプラスチックスクリーニング、QCトラブルシューティング、リサイクル材料の検証、および文献に基づいたピーク帰属のレビューで一般的です。
よくある間違い
- 少なくとも1～2つの支持ピークを確認せずに、1つの孤立したバンドを材料の証拠として扱うこと。
- 重複を無視: 複数の官能基が同じ波数付近に寄与することがあります。
- 添加剤、ブレンド、酸化、または汚染がスペクトルを歪める可能性がある場合に検証を省略すること。
検証アドバイス
曖昧さが残る場合は、特にブレンド、劣化サンプル、充填ポリマーについて、DSC、GC-MS、またはTGAで仮説を検証してください。
これらのアサインの根拠となる文献
-
Amide 信頼度 1.0
“In the amide II region, the peaks at 1542.07, cm-1 1541.96, 1541.83, and 1541.57 cm-1 were detectable for PG-FG 0-100, PG-FG 50-50, PG-FG observed.”
Application of Poultry Gelatin to Enhance the Physicochemical, Mechanical, and Rheological Properties of Fish Gelatin as Alternative Mammalian Gelatin Films for Food Packaging DOI: 10.3390/foods12030670 -
Nitrogen heterocycle 信頼度 1.0
“cm-1 613 The typical peaks at 1542 and 1468 attributed for the fundamental vibration of cm-1 pyrrole ring.”
Highly Biological Active Antibiofilm, Anticancer and Osteoblast Adhesion Efficacy from MWCNT/PPy/Pd nanocomposite DOI: 10.1016/j.apsusc.2017.10.142 -
信頼度 1.0
“These calcium stearate at 1542 and 1575 bands are due to antisymmetric stretching bands for unidendate and bidendate association with calcium ions.”
Gonen 等 - 2010 - Preparation and Characterization of Calcium Steara DOI: 10.1021/ie901437d -
Protein 信頼度 1.0
“Cellular proteins produced peak assignments at the 1542 and 1644 wavenumbers which were attributed to the amide I and amide II bands of the polypeptide bond of proteins.”
Lane 和 Seo - 2012 - Attenuated Total Reflectance Fourier Transform Inf DOI: 10.1166/jnn.2012.6582 -
Protein 信頼度 1.0
“In our study, different band arcm-1 cm-1 (DNA), 1542 eas were found in the region related to proteins and DNA, specifically at 1085 cm-1”
Mostaco-Guidolin 等 - 2010 - Molecular and chemical characterization by Fourier DOI: 10.3233/SPE-2010-0466 -
Amide 信頼度 1.0
“They were α-helical 1542cm-1, 1649 and assigned to amide I of structhe FTIR spectrum characteristic of glutaraldehyde.”
Sukprasert 等 - 2020 - Synchrotron FTIR Light Reveals Signal Changes of B DOI: 10.1155/2020/6149713 -
Amide 信頼度 1.0
“Additionally, all the spectra showed the characteristic absorption cm-1 (C=O bands assigned to the peptide bonds in collagen (Figure 1B): 1630 for amide I stretching), cm-1 cm-1 1542 for amide II (N-H bending), and 1240 for amide III (C-N s”
Physicochemical and Biological Performance of Aloe Vera-Incorporated Native Collagen Films DOI: 10.3390/pharmaceutics12121173 -
Amide 信頼度 1.0
“The amide II band centered at 1542 results from three modes, a bending of a nitrogen and hydrogen bond (40-60%), a stretching of a carbonnitrogen bond (18-40%), and a stretching of a carbon-carbon bond (about 10%), N-H bend,”
Design and Development of a Bimodal Optical Instrument for Simultaneous Vibrational Spectroscopy Measurements DOI: 10.3390/ijms23126834
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