FTIR 스펙트럼에서 1688 cm⁻¹에서 흡수하는 것은 무엇입니까?
1688 cm⁻¹ 근처의 밴드는 여러 작용기를 나타낼 수 있습니다. 아래는 각각에 대해 출판된 증거가 얼마나 뒷받침하는지에 따라 순위가 매겨진 가장 가능성 있는 할당입니다 — 각각은 문헌(DOI)으로 추적 가능하며 당사의 130,000개 이상의 참조 스펙트럼 및 지식 그래프에 대해 교차 검증됩니다.
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빠른 답변
1688 cm⁻¹ 근처의 밴드는 일반적으로 문헌에서 해당 위치에 반복적으로 공동 발생하는 작용기를 확인한 후, 동일한 샘플에서 적어도 하나 또는 두 개의 추가 피크를 확인하여 해석합니다. 이 페이지는 단일 고정된 교과서 규칙보다는 축적된 증거를 기준으로 해당 할당의 순위를 매깁니다.
가능한 작용기 할당
| 작용기 | 지원 사실 | 인용 출처 | 최고 신뢰도 |
|---|---|---|---|
| 카르보닐 (C=O) | 8 | 8 | 1.0 |
| 아미드 | 4 | 4 | 1.0 |
| 단백질 베타 턴 | 3 | 3 | 1.0 |
| 히드록실 (O-H) | 3 | 2 | 1.0 |
| 메타크릴레이트 | 2 | 2 | 1.0 |
| 케톤 | 2 | 2 | 1.0 |
| 에스테르 | 2 | 2 | 1.0 |
| 카르복실 (COOH) | 2 | 2 | 1.0 |
| 아세테이트 | 2 | 2 | 1.0 |
| 알킬 C-H | 2 | 2 | 1.0 |
| 방향족 고리 | 1 | 1 | 1.0 |
| 단백질 알파 나선 | 1 | 1 | 1.0 |
| N-H | 1 | 1 | 1.0 |
| C=n | 1 | 0 | 1.0 |
| 티올 | 1 | 0 | 1.0 |
| 탄산염 | 1 | 0 | 1.0 |
순위는 단일 고정 규칙이 아닌 축적된 문헌 증거를 반영합니다. 항상 샘플 컨텍스트에 대해 확인하십시오.
스펙트럼 로직
이 밴드는 인접 피크와 함께 읽을 때만 의미가 있습니다. 실제로 분석가는 먼저 위의 할당을 확인한 다음 동일한 샘플이 동일한 구조 모티프에 대해 예상되는 다른 피크도 나타내는지 확인합니다. 1688 cm⁻¹ 근처의 단일 밴드는 일반적으로 재료 식별에 충분하지 않습니다.
실제 사용
이러한 유형의 질의는 고분자 식별, 미지 플라스틱 스크리닝, QC 문제 해결, 재활용 재료 검증 및 문헌 기반 피크 할당 검토에서 일반적입니다.
일반적인 실수
- 하나의 고립된 밴드를 재료의 증거로 취급하고 최소 하나 또는 두 개의 지원 피크를 확인하지 않는 것.
- 겹침 무시: 여러 작용기가 동일한 파수 근처에서 기여할 수 있습니다.
- 첨가제, 혼합물, 산화 또는 오염이 스펙트럼을 왜곡할 수 있는 경우 검증을 건너뜁니다.
검증 조언
모호성이 남아 있는 경우, 특히 혼합물, 분해된 시료 및 충전 폴리머의 경우 DSC, GC-MS 또는 TGA로 가설을 검증하십시오.
이 할당의 배경이 되는 문헌
-
아미드 신뢰도 1.0
“15 cm-1 V ) 두 아세틸 끝 피크의 1 상태는 1664 및 1634에서 아미드-I 신축 카보닐에서 유래하며, 13Cd cm-1 1688 모드는 N-메틸아미노 (동위원소 표지)의 모드로 각각 800 fs 및 1 ps입니다.”
Bagchi 等 - 2007 - Two-dimensional infrared investigation of N-acetyl DOI: 10.1021/jp067348m -
알킬 C-H 신뢰도 1.0
“While increasing the 47 48 CH 3COOK salt in the polymer salt complex the intensity of Raman modes get widen at 1054.3 49 cm-1 and 1688.3 because of C-H bending vibrations.”
Kumar 和 Rao - 2018 - Structural and electrochemical properties of PVP-C DOI: 10.1088/2053-1591/aace40 -
아미드 신뢰도 1.0
“(cm-1) 파수 밴드 할당 β - 1688 (어깨) 아마이드 I 시트 단백질 A α - A27 1654 (어깨) 아마이드 I 나선 단백질 β - IgG425,37 1634 (주 피크) 아마이드 I 시트 - IgG427 1545 (주 피크) 아마이드 II 무질서”
Beattie 等 - 2021 - Insight into purification of monoclonal antibodies DOI: 10.1039/d1an00985k -
신뢰도 1.0
“3461 및 3361 (-N-H)에서의 피크 cm-1 강도는 이량체 2의 소스(0 cm)에 가까운 샘플에서 가장 강했으며, 1688 (C=O)에서의 피크는 이량체 1의 유입구(12.7 cm)에 가까운 샘플에서 가장 강했습니다 (그림.”
Elkasabi 等 - 2011 - Cellular transduction gradients via vapor-deposite DOI: 10.1016/j.biomaterials.2010.10.046. -
카르보닐 (C=O) 신뢰도 1.0
“LLM 확인 규칙 피크-그룹 후보”
Fabry 等 - 2019 - Adaptive and automated system-optimization for het DOI: 10.1039/c9re00032a -
카르보닐 (C=O) 신뢰도 1.0
“(C=O) 아미드 I 밴드는 카르보닐 작용기의 대칭 신축 진동에서 비롯되며, cm-1), β-턴 α-나선 그룹을 나타내고 역평행 시트의 변화를 나타냅니다 (1688, 1681, 1669 cm-1), cm-1),”
Grunert 等 - 2020 - Vibrational Spectroscopy of Peritoneal Dialysis Ef DOI: 10.3390/biom10060965 -
단백질 베타 턴 신뢰도 1.0
“The amide I spectral region is commonly used for the analysis of secondary protein cm-1 β-sheet structures [41-43], wherein the amide I bands at 1624 and 1620 usually correspond to cm-1 β-turn structures [26,35,44,45], the bands between 168”
Ultrafine and High-Strength Silk Fibers Secreted by Bimolter Silkworms DOI: 10.3390/polym12112537 -
단백질 베타 턴 신뢰도 1.0
“gel ranging from 4000 to 400 The distinctive central cm-1 band for CWS at 1665.34 determined for β-turn structures, which indicating a more packed structure and cm-1 central bands for UM at 1688.07 indicates more β-turn”
Janarthanan 等 - 2023 - Exploration and Evaluation of Pony Fish (Leiognath DOI: 10.18805/IJAR.B-4999.
이 밴드가 있는 스펙트럼이 있나요?
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