단백질 무작위 코일 — FTIR 흡수 피크 및 할당

빠른 답변

단백질 무작위 코일는 일반적으로 정확한 교과서 숫자 하나보다는 반복되는 특징적 피크 클러스터를 찾아 할당됩니다. 아래 표는 문헌에서 이 그룹을 FTIR에서 가장 자주 배치하는 위치를 누적 증거 순으로 보여줍니다.

단백질 무작위 코일의 특성 FTIR 피크

Showing the 30 best-supported peaks of 50 total for 단백질 무작위 코일.

스펙트럼 로직

여러 예상 밴드가 함께 나타날 때 작용기 할당이 더 확실해집니다. 이 페이지를 사용하여 가장 강력하게 지원되는 피크를 찾은 다음, 동일한 샘플이 단일 고립된 히트가 아닌 일관된 패턴을 보이는지 확인하세요.

실제 사용

이 페이지는 미지 물질 분석, 보고서의 피크 설명, 폴리머 문제 해결, 후보 물질군이 화학적으로 타당한지 확인하는 데 유용합니다.

일반적인 실수

• 스펙트럼의 나머지 부분을 확인하지 않고 하나의 기능 그룹 페이지를 완전한 재료 판정으로 사용하는 것.
• 가장 강한 밴드가 항상 가장 진단적이라고 가정합니다.
• 가공, 첨가제, 노화 및 혼합물이 예상 피크를 이동시키거나 넓힐 수 있다는 것을 잊는 것.

검증 조언

여러 물질군이 유사한 밴드를 공유하거나 혼합 효과로 FTIR 할당이 불확실할 때 DSC, GC-MS 또는 TGA를 사용하십시오.

이 할당의 배경이 되는 문헌

• 1647 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “혈액(A)은 (O-H 신축), 3284.3 (수소 결합 O-H 신축), 1646.9 cm)1 (아미드 I 랜덤 코일), 1558.8 (아민 굽힘)으로 쉽게 구별됩니다.”

  Rapid Presumptive “Fingerprinting” of Body Fluids and Materials by ATR FT‐IR Spectroscopy*,† DOI: 10.1111/j.1556-4029.2011.01870.x
• 1640 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “Unstructured proteins and random coils display a symmetGaussian random site energies are sampled around a mean of cm-1 ∼1640 ric peak in the FTIR spectrum at that overlaps cm-1 cm-1 R ) (σ 1650 for the helix and random coil 10 and 12 R-heli”

  Ganim 等 - 2008 - Amide I two-dimensional infrared Spectroscopy of p DOI: 10.1021/ar700188nCCC
• 1656 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “반면, BDO 연장 PU의 1656 1535 피크의 무작위 코일 흡수 silka와 비교하여 Dow BPU의 silka에서 감소합니다.”

  Silk‐inspired polyurethane containing GlyAlaGlyAla tetrapeptide. II. physical properties and structure DOI: 10.1002/app.39185
• 1645 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “As a rule of cm-1 weremechanicallymanipulatedinordertocharacterizetheintrafibrillar thumb, a peak near 1645 is indicative of random coil, cm-1 1620-1640cm-1 ofAβ25-35fibrils α-helix ofβ-sheet[24-27].”

  Structural and nanomechanical comparison of epitaxially and solution-grown amyloid β25–35 fibrils DOI: 10.1016/j.bbapap.2015.01.003
• 1660 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “Materials and methods occurring at 1645-1657 random coils and the cm(cid:1)1band a1660 to triple helix, with contribution from 2.1.”

  Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopic study of acid soluble collagen and gelatin from skins and bones of young and adult Nile perch (Lates niloticus) DOI: 10.1016/j.foodchem.2003.09.038
• 3200 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “LLM 확인 규칙 피크-그룹 후보”

  Rozenberg 和 Shoham - 2007 - FTIR spectra of solid poly-L-lysine in the stretch DOI: 10.1016/j.bpc.2006.07.008
• 1643 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “무작위 코일 cm-1 형태는 1643 및 1649 주변의 IR 밴드를 나타냅니다 [19].”

  Peak Fitting Applied to Fourier Transform Infrared and Raman Spectroscopic Analysis of Proteins DOI: 10.3390/app10175918
• 1651 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “expense of random coils at 1645 A decrease in the band area cm(cid:1)1 of random coils also led to an increase in band area of 1651 associatedwitha-helices.Atanairvelocityof1.5m/sanincreasein”

  Electrohydrodynamic drying (EHD) of wheat and its effect on wheat protein conformation DOI: 10.1016/j.lwt.2015.06.051