Protein random coil — Picchi di assorbimento FTIR e assegnazioni

Risposta rapida

Protein random coil viene solitamente assegnato cercando un cluster ricorrente di picchi caratteristici piuttosto che un numero esatto da manuale. La tabella seguente mostra dove la letteratura colloca più spesso questo gruppo in FTIR, classificato per evidenza accumulata.

Picchi FTIR caratteristici per Protein random coil

Mostrando i 30 picchi meglio supportati su 50 totali per Protein random coil.

Logica dello spettro

Un＇assegnazione di gruppo funzionale diventa più affidabile quando diverse bande attese appaiono insieme. Usa questa pagina per trovare i picchi più supportati, poi conferma che lo stesso campione mostra un pattern coerente piuttosto che un singolo hit isolato.

Utilizzo nel mondo reale

Queste pagine sono utili per l＇analisi di materiali sconosciuti, la spiegazione dei picchi nei rapporti, la risoluzione dei problemi dei polimeri e la verifica se una famiglia di materiali candidati è chimicamente plausibile.

Errori comuni

• Utilizzare una pagina di gruppo funzionale come verdetto completo del materiale senza controllare il resto dello spettro.
• Supponendo che la banda più forte sia sempre la più diagnostica.
• Dimenticare che la lavorazione, gli additivi, l＇invecchiamento e le miscele possono spostare o allargare i picchi attesi.

Consiglio di verifica

Utilizzare DSC, GC-MS o TGA quando più famiglie di materiali condividono bande simili o quando gli effetti di miscela rendono incerta l＇assegnazione FTIR.

Letteratura dietro queste assegnazioni

• 1647 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “Blood (A) can easily be distin- (O-H stretch), 3284.3 (H-bonded O-H stretch), 1646.9 cm)1 (amide I random coil), and 1558.8 (amines bend).”

  Rapid Presumptive “Fingerprinting” of Body Fluids and Materials by ATR FT‐IR Spectroscopy*,† DOI: 10.1111/j.1556-4029.2011.01870.x
• 1640 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “Unstructured proteins and random coils display a symmetGaussian random site energies are sampled around a mean of cm-1 ∼1640 ric peak in the FTIR spectrum at that overlaps cm-1 cm-1 R ) (σ 1650 for the helix and random coil 10 and 12 R-heli”

  Ganim 等 - 2008 - Amide I two-dimensional infrared Spectroscopy of p DOI: 10.1021/ar700188nCCC
• 1656 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “On the contrary, compared with absorption silka Random coil of 1656 1535 peak of BDO-extended PU, that of Dow BPU decreases in the silka”

  Silk‐inspired polyurethane containing GlyAlaGlyAla tetrapeptide. II. physical properties and structure DOI: 10.1002/app.39185
• 1645 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “As a rule of cm-1 weremechanicallymanipulatedinordertocharacterizetheintrafibrillar thumb, a peak near 1645 is indicative of random coil, cm-1 1620-1640cm-1 ofAβ25-35fibrils α-helix ofβ-sheet[24-27].”

  Structural and nanomechanical comparison of epitaxially and solution-grown amyloid β25–35 fibrils DOI: 10.1016/j.bbapap.2015.01.003
• 1660 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “Materials and methods occurring at 1645-1657 random coils and the cm(cid:1)1band a1660 to triple helix, with contribution from 2.1.”

  Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopic study of acid soluble collagen and gelatin from skins and bones of young and adult Nile perch (Lates niloticus) DOI: 10.1016/j.foodchem.2003.09.038
• 3200 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “LLM confirmed rule peak-group candidate”

  Rozenberg 和 Shoham - 2007 - FTIR spectra of solid poly-L-lysine in the stretch DOI: 10.1016/j.bpc.2006.07.008
• 1643 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “The random coil cm-1 conformation shows IR bands around 1643 and 1649 [19].”

  Peak Fitting Applied to Fourier Transform Infrared and Raman Spectroscopic Analysis of Proteins DOI: 10.3390/app10175918
• 1651 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “expense of random coils at 1645 A decrease in the band area cm(cid:1)1 of random coils also led to an increase in band area of 1651 associatedwitha-helices.Atanairvelocityof1.5m/sanincreasein”

  Electrohydrodynamic drying (EHD) of wheat and its effect on wheat protein conformation DOI: 10.1016/j.lwt.2015.06.051