Protein beta sheet — picos de absorción FTIR y asignaciones
Estas son las frecuencias de onda características de FTIR en las que Protein beta sheet tiende a absorber, recopiladas de la bibliografía publicada y clasificadas según la evidencia disponible. Cada asignación puede rastrearse hasta una fuente (DOI) y se ha validado comparándola con nuestros 320,000+ espectros de referencia y nuestro grafo de conocimiento.
Respaldado por 8 fuentes citadas
Respuesta rápida
Protein beta sheet se asigna generalmente buscando un grupo recurrente de picos característicos en lugar de un número exacto de libro de texto. La siguiente tabla muestra dónde la literatura coloca con mayor frecuencia este grupo en FTIR, clasificado por evidencia acumulada.
Picos FTIR característicos para Protein beta sheet
| Número de onda (cm⁻¹) | Hechos de respaldo | Fuentes citadas | Confianza máxima |
|---|---|---|---|
| 1630 | 21 | 19 | 1,0 |
| 1625 | 16 | 15 | 1,0 |
| 1624 | 13 | 12 | 1,0 |
| 1628 | 11 | 11 | 1,0 |
| 1633 | 10 | 9 | 1,0 |
| 1635 | 9 | 9 | 1,0 |
| 1629 | 9 | 9 | 1,0 |
| 1620 | 9 | 8 | 1,0 |
| 1634 | 8 | 6 | 1,0 |
| 1639 | 7 | 7 | 1,0 |
| 1636 | 7 | 5 | 1,0 |
| 1626 | 7 | 5 | 1,0 |
| 1693 | 6 | 6 | 1,0 |
| 1632 | 6 | 6 | 1,0 |
| 1690 | 6 | 6 | 1,0 |
| 1618 | 6 | 6 | 1,0 |
| 1652 | 6 | 6 | 1,0 |
| 1640 | 6 | 5 | 1,0 |
| 1612 | 6 | 5 | 1,0 |
| 1623 | 6 | 4 | 1,0 |
| 1616 | 5 | 4 | 1,0 |
| 1650 | 5 | 4 | 1,0 |
| 1695 | 5 | 4 | 1,0 |
| 1680 | 4 | 4 | 1,0 |
| 1696 | 4 | 4 | 1,0 |
| 1637 | 4 | 4 | 0,9 |
| 1638 | 4 | 2 | 1,0 |
| 1659 | 3 | 3 | 1,0 |
| 1655 | 3 | 3 | 1,0 |
| 1614 | 3 | 3 | 1,0 |
Mostrando los 30 picos mejor respaldados de 128 totales para Protein beta sheet.
Lógica de espectro
Una asignación de grupo funcional se vuelve más confiable cuando varias bandas esperadas aparecen juntas. Use esta página para encontrar los picos con mayor soporte, luego confirme que la misma muestra exhibe un patrón coherente en lugar de un solo acierto aislado.
Uso en el mundo real
Estas páginas son útiles para el análisis de materiales desconocidos, la explicación de picos en informes, la resolución de problemas de polímeros y la verificación de si una familia de materiales candidata es químicamente plausible.
Errores comunes
- Usar una página de grupo funcional como veredicto completo del material sin verificar el resto del espectro.
- Asumiendo que la banda más fuerte es siempre la más diagnóstica.
- Olvidar que el procesamiento, los aditivos, el envejecimiento y las mezclas pueden desplazar o ensanchar los picos esperados.
Consejo de verificación
Utilice DSC, GC-MS o TGA cuando varias familias de materiales compartan bandas similares o cuando los efectos de mezcla hagan incierta la asignación de FTIR.
Literatura detrás de estas asignaciones
-
1695 cm⁻¹ confianza 1,0
“The broad bands in the raw spectrum at 1695 ad cm-1 (α-helix β-sheet 1637 were associated with amide I and cm-1 structures of proteins) while the signal at 1520 corre-”
Effect of selective growth media on the differentiation of Salmonella enterica serovars by Fourier-Transform Mid-Infrared Spectroscopy DOI: 10.1016/j.mimet.2006.06.012 -
660 cm⁻¹ confianza 1,0
“wavenumber components of Amide I at about 1,690the 12 low-complexity, highly repetitive blocks, which are mainly 1,660cm-1, β-turns β-sheet assigned to vibrations of unordered and involved in the formation of the crystalline domains, domain”
Electrospun Silk Fibroin Scaffolds for Tissue Regeneration: Chemical, Structural, and Toxicological Implications of the Formic Acid-Silk Fibroin Interaction DOI: 10.3389/fbioe.2022.833157 -
1630 cm⁻¹ confianza 1,0
“The text states 'β-sheet (ca. 1,630 cm-1) component peaks' in the context of hulless barley.”
Molecular basis of structural makeup of hulless barley in relation to rumen degradation kinetics and intestinal availability in dairy cattle: A novel approach DOI: 10.3168/jds.2011-4564 -
1618 cm⁻¹ confianza 1,0
“lower cm-1) 26 intensity of the peak (1634 corresponding to native protein structural elements such as cm-1, cm-1 cm-1) 27 β-sheets intramolecular and higher intensities of peaks (1618 1683 and 1694”
Hempseed meal protein isolates prepared by different isolation techniques. Part I. physicochemical properties DOI: 10.1016/j.foodhyd.2017.12.015 -
1550 cm⁻¹ confianza 1,0
“1550 due to bending vibration of N-H group (60%) α-helix β-sheet and stretching vibration of C-N group (40%).”
Gene-Transformation-Induced Changes in Chemical Functional Group Features and Molecular Structure Conformation in Alfalfa Plants Co-Expressing Lc-bHLH and C1-MYB Transcriptive Flavanoid Regulatory Genes: Effects of Single-Gene and Two-Gene Insertion DOI: 10.3390/ijms18030664 -
1652 cm⁻¹ confianza 1,0
“1747 β-Sheet of amide I [59-61] ](C-O) vibration ](C-N) 1652 δ(N-H),”
Do Pollination and Pollen Sources Affect Fig Seed Set and Quality? First Attempt Using Chemical and Vibrational Fingerprints Coupled with Chemometrics DOI: 10.1155/2022/3969165 -
1668 cm⁻¹ confianza 1,0
“The the band at 1668 During the binding of Cu(II) ions, the intensity of the band at cm-1 cm-1, β-sheet R-helix, are assigned to the which is assigned to an decreased while the bands at 1620 and 1680 1650 conformation.Thevalueof1620cm-1fora”
Molecular Rearrangement of Metal-Chelating Lipid Monolayers upon Protein Adsorption DOI: 10.1021/la902052f -
1676 cm⁻¹ confianza 1,0
“The positive influence of PC2 loadings had three peaks at 1676, 1630 cm-1 assigned to amide I (β-turns and β-sheets), and 1063 cm-1 (mostly might be related to cellulose and hemicellulose) which differentiated the control SR (outstanding) f”
Specific Mycoparasite-Fusarium Graminearum Molecular Signatures in Germinating Seeds Disabled Fusarium Head Blight Pathogen’s Infection DOI: 10.3390/ijms22052461
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