Protein alpha helix — FTIR-absorptionstoppar och tilldelningar

Snabbt svar

Protein alpha helix tilldelas vanligtvis genom att leta efter en återkommande kluster av karakteristiska toppar snarare än ett exakt läroboksnummer. Tabellen nedan visar var litteraturen oftast placerar denna grupp i FTIR, rangordnad efter ackumulerad bevisning.

Karakteristiska FTIR-toppar för Protein alpha helix

Visar de 30 bäst understödda topparna av totalt 97 för Protein alpha helix.

Spektrumlogik

En funktionell grupptilldelning blir mer säker när flera förväntade band uppträder tillsammans. Använd denna sida för att hitta de starkast stödda topparna, bekräfta sedan att samma prov uppvisar ett sammanhängande mönster snarare än en enskild isolerad träff.

Användning i verkligheten

Dessa sidor är användbara för analys av okänt material, tolkning av toppar i rapporter, felsökning av polymerer och för att verifiera om en kandidatmaterialfamilj är kemiskt rimlig.

Vanliga misstag

• Använda en funktionell grupp-sida som en fullständig materialbedömning utan att kontrollera resten av spektrat.
• Antag att det starkaste bandet alltid är det mest diagnostiska.
• Att glömma att bearbetning, tillsatser, åldring och blandningar kan förskjuta eller bredda förväntade toppar.

Verifieringsråd

Använd DSC, GC-MS eller TGA när flera materialfamiljer har liknande band eller när blandningseffekter gör FTIR-tilldelningen osäker.

Litteratur bakom dessa identifieringar

• 1695 cm⁻¹ förtroende 1,0

  “The broad bands in the raw spectrum at 1695 ad cm-1 (α-helix β-sheet 1637 were associated with amide I and cm-1 structures of proteins) while the signal at 1520 corre-”

  Baldauf 等 - 2007 - Effect of selective growth media on the differenti DOI: 10.1016/j.mimet.2006.06.012
• 1648 cm⁻¹ förtroende 1,0

  “cm-1 The vibration 1648 is assigned to C=O stretching of amide I in proteins (mainly - A helix components of proteins) [24, 31].”

  Fourier transform infrared microspectroscopy detects biochemical changes during C. elegans lifespan DOI: 10.1016/j.vibspec.2019.04.005
• 1645 cm⁻¹ förtroende 1,0

  “1538 0.066 1537 0.064 Amide II due to N-H bending of proteins [15,17] Amide I due to C=O stretching of α-helix proteins 1645 0.07 1641 0.071 [17] 2924 0.028 2926 0.02 asymmetric stretching symmetric CH2: lipids [18] 2965 0.027 2962 0.019 as”

  A Preliminary Study of FTIR Spectroscopy as a Potential Non-Invasive Screening Tool for Pediatric Precursor B Lymphoblastic Leukemia DOI: 10.3390/molecules
• 1650 cm⁻¹ förtroende 1,0

  “The amide I peak (1650 cm-1) is stronger in normal tissues due to the high amount of protein with an α-helical secondary structure.”

  Ghassemi 等 - 2021 - Diagnosis of normal and malignant human gastric ti DOI: 10.1016/j.molstruc.2020.129493
• 1283 cm⁻¹ förtroende 1,0

  “At lower wavenumber, the bands at cm-1 α-helices 1283 is assigned to of the amide III absorption band owing to in-phase combination of CH stretching and NH bending vibrations [42].”

  Gupta 等 - 2022 - In vitro cell composition identification of wood d DOI: 10.1098/rsos.201935
• 1550 cm⁻¹ förtroende 1,0

  “1550 due to bending vibration of N-H group (60%) α-helix β-sheet and stretching vibration of C-N group (40%).”

  Gene-Transformation-Induced Changes in Chemical Functional Group Features and Molecular Structure Conformation in Alfalfa Plants Co-Expressing Lc-bHLH and C1-MYB Transcriptive Flavanoid Regulatory Genes: Effects of Single-Gene and Two-Gene Insertion DOI: 10.3390/ijms18030664
• 1424 cm⁻¹ förtroende 1,0

  “in combination with a visible alteration in the protein 1049.1 and 1158.1 to 1161.5 In Muchmore, cm-1 (α-helix β-sheet) region turned to following pathogenic the peaks at 1423.5, 1375.9, and 1052.5 were cm-1”

  Synchrotron based phase contrast X-ray imaging combined with FTIR spectroscopy reveals structural and biomolecular differences in spikelets play a significant role in resistance to Fusarium in wheat DOI: 10.1186/s12870-014-0357-5
• 1655 cm⁻¹ förtroende 1,0

  “Typically, a shoulder at is assigned to β-sheet cm-1 secondary structures of proteins, while the band at 1655 is assigned to α-helix secondary structure [24], thus amide I band of the SC at the latter frequency reflects the”

  Mansour 等 - 2017 - Elucidation of penetration enhancement mechanism o DOI: 10.1016/j.saa.2017.05.026