Protein alpha helix — пики поглощения FTIR и назначения

Быстрый ответ

Protein alpha helix обычно определяется по повторяющемуся кластеру характерных пиков, а не по одному точному числу из учебника. В таблице ниже показано, где в литературе чаще всего размещается эта группа в FTIR, ранжированная по накопленным доказательствам.

Характерные пики FTIR для Protein alpha helix

Показаны 30 наиболее подтвержденных пиков из 97 всего для Protein alpha helix.

Логика спектра

Назначение функциональных групп становится более уверенным, когда несколько ожидаемых полос появляются вместе. Используйте эту страницу, чтобы найти наиболее подтвержденные пики, затем убедитесь, что тот же образец демонстрирует согласованную картину, а не единичное изолированное совпадение.

Использование в реальных условиях

Эти страницы полезны для анализа неизвестных материалов, объяснения пиков в отчетах, устранения неполадок полимеров и проверки химической обоснованности семейства материалов-кандидатов.

Распространенные ошибки

• Использование одной страницы функциональной группы как полного заключения о материале без проверки остальной части спектра.
• Предполагая, что самая сильная полоса всегда является наиболее диагностической.
• Забывая, что обработка, добавки, старение и смеси могут смещать или расширять ожидаемые пики.

Рекомендации по проверке

Используйте DSC, GC-MS или TGA, когда несколько семейств материалов имеют схожие полосы или когда эффекты смеси делают интерпретацию FTIR неопределенной.

Литература, лежащая в основе этих назначений

• 1695 cm⁻¹ достоверность 1,0

  “The broad bands in the raw spectrum at 1695 ad cm-1 (α-helix β-sheet 1637 were associated with amide I and cm-1 structures of proteins) while the signal at 1520 corre-”

  Baldauf 等 - 2007 - Effect of selective growth media on the differenti DOI: 10.1016/j.mimet.2006.06.012
• 1648 cm⁻¹ достоверность 1,0

  “cm-1 The vibration 1648 is assigned to C=O stretching of amide I in proteins (mainly - A helix components of proteins) [24, 31].”

  Fourier transform infrared microspectroscopy detects biochemical changes during C. elegans lifespan DOI: 10.1016/j.vibspec.2019.04.005
• 1645 cm⁻¹ достоверность 1,0

  “1538 0.066 1537 0.064 Amide II due to N-H bending of proteins [15,17] Amide I due to C=O stretching of α-helix proteins 1645 0.07 1641 0.071 [17] 2924 0.028 2926 0.02 asymmetric stretching symmetric CH2: lipids [18] 2965 0.027 2962 0.019 as”

  A Preliminary Study of FTIR Spectroscopy as a Potential Non-Invasive Screening Tool for Pediatric Precursor B Lymphoblastic Leukemia DOI: 10.3390/molecules
• 1650 cm⁻¹ достоверность 1,0

  “The amide I peak (1650 cm-1) is stronger in normal tissues due to the high amount of protein with an α-helical secondary structure.”

  Ghassemi 等 - 2021 - Diagnosis of normal and malignant human gastric ti DOI: 10.1016/j.molstruc.2020.129493
• 1283 cm⁻¹ достоверность 1,0

  “At lower wavenumber, the bands at cm-1 α-helices 1283 is assigned to of the amide III absorption band owing to in-phase combination of CH stretching and NH bending vibrations [42].”

  Gupta 等 - 2022 - In vitro cell composition identification of wood d DOI: 10.1098/rsos.201935
• 1550 cm⁻¹ достоверность 1,0

  “1550 due to bending vibration of N-H group (60%) α-helix β-sheet and stretching vibration of C-N group (40%).”

  Gene-Transformation-Induced Changes in Chemical Functional Group Features and Molecular Structure Conformation in Alfalfa Plants Co-Expressing Lc-bHLH and C1-MYB Transcriptive Flavanoid Regulatory Genes: Effects of Single-Gene and Two-Gene Insertion DOI: 10.3390/ijms18030664
• 1424 cm⁻¹ достоверность 1,0

  “in combination with a visible alteration in the protein 1049.1 and 1158.1 to 1161.5 In Muchmore, cm-1 (α-helix β-sheet) region turned to following pathogenic the peaks at 1423.5, 1375.9, and 1052.5 were cm-1”

  Synchrotron based phase contrast X-ray imaging combined with FTIR spectroscopy reveals structural and biomolecular differences in spikelets play a significant role in resistance to Fusarium in wheat DOI: 10.1186/s12870-014-0357-5
• 1655 cm⁻¹ достоверность 1,0

  “Typically, a shoulder at is assigned to β-sheet cm-1 secondary structures of proteins, while the band at 1655 is assigned to α-helix secondary structure [24], thus amide I band of the SC at the latter frequency reflects the”

  Mansour 等 - 2017 - Elucidation of penetration enhancement mechanism o DOI: 10.1016/j.saa.2017.05.026