Protein alpha helix — Picos de absorção FTIR e atribuições

Resposta rápida

Protein alpha helix é geralmente atribuído procurando por um aglomerado recorrente de picos característicos em vez de um número exato de livro-texto. A tabela abaixo mostra onde a literatura mais frequentemente coloca este grupo em FTIR, classificados por evidência acumulada.

Picos FTIR característicos para Protein alpha helix

Mostrando os 30 picos mais suportados de 97 total para Protein alpha helix.

Lógica do espectro

A atribuição de grupos funcionais torna-se mais confiante quando várias bandas esperadas aparecem juntas. Use esta página para encontrar os picos mais apoiados e, em seguida, confirme que a mesma amostra exibe um padrão coerente, em vez de um único hit isolado.

Uso no mundo real

Estas páginas são úteis para análise de material desconhecido, explicação de picos em relatórios, solução de problemas de polímeros e verificação se uma família de materiais candidata é quimicamente plausível.

Erros comuns

• Usar uma página de grupo funcional como veredito completo do material sem verificar o resto do espectro.
• Assumindo que a banda mais forte é sempre a mais diagnóstica.
• Esquecer que processamento, aditivos, envelhecimento e misturas podem deslocar ou alargar os picos esperados.

Conselho de verificação

Use DSC, GC-MS ou TGA quando várias famílias de materiais compartilham bandas semelhantes ou quando efeitos de mistura tornam a atribuição FTIR incerta.

Literatura por trás destas atribuições

• 1695 cm⁻¹ confiança 1,0

  “The broad bands in the raw spectrum at 1695 ad cm-1 (α-helix β-sheet 1637 were associated with amide I and cm-1 structures of proteins) while the signal at 1520 corre-”

  Baldauf 等 - 2007 - Effect of selective growth media on the differenti DOI: 10.1016/j.mimet.2006.06.012
• 1648 cm⁻¹ confiança 1,0

  “cm-1 The vibration 1648 is assigned to C=O stretching of amide I in proteins (mainly - A helix components of proteins) [24, 31].”

  Fourier transform infrared microspectroscopy detects biochemical changes during C. elegans lifespan DOI: 10.1016/j.vibspec.2019.04.005
• 1645 cm⁻¹ confiança 1,0

  “1538 0.066 1537 0.064 Amide II due to N-H bending of proteins [15,17] Amide I due to C=O stretching of α-helix proteins 1645 0.07 1641 0.071 [17] 2924 0.028 2926 0.02 asymmetric stretching symmetric CH2: lipids [18] 2965 0.027 2962 0.019 as”

  A Preliminary Study of FTIR Spectroscopy as a Potential Non-Invasive Screening Tool for Pediatric Precursor B Lymphoblastic Leukemia DOI: 10.3390/molecules
• 1650 cm⁻¹ confiança 1,0

  “The amide I peak (1650 cm-1) is stronger in normal tissues due to the high amount of protein with an α-helical secondary structure.”

  Ghassemi 等 - 2021 - Diagnosis of normal and malignant human gastric ti DOI: 10.1016/j.molstruc.2020.129493
• 1283 cm⁻¹ confiança 1,0

  “At lower wavenumber, the bands at cm-1 α-helices 1283 is assigned to of the amide III absorption band owing to in-phase combination of CH stretching and NH bending vibrations [42].”

  Gupta 等 - 2022 - In vitro cell composition identification of wood d DOI: 10.1098/rsos.201935
• 1550 cm⁻¹ confiança 1,0

  “1550 due to bending vibration of N-H group (60%) α-helix β-sheet and stretching vibration of C-N group (40%).”

  Gene-Transformation-Induced Changes in Chemical Functional Group Features and Molecular Structure Conformation in Alfalfa Plants Co-Expressing Lc-bHLH and C1-MYB Transcriptive Flavanoid Regulatory Genes: Effects of Single-Gene and Two-Gene Insertion DOI: 10.3390/ijms18030664
• 1424 cm⁻¹ confiança 1,0

  “in combination with a visible alteration in the protein 1049.1 and 1158.1 to 1161.5 In Muchmore, cm-1 (α-helix β-sheet) region turned to following pathogenic the peaks at 1423.5, 1375.9, and 1052.5 were cm-1”

  Synchrotron based phase contrast X-ray imaging combined with FTIR spectroscopy reveals structural and biomolecular differences in spikelets play a significant role in resistance to Fusarium in wheat DOI: 10.1186/s12870-014-0357-5
• 1655 cm⁻¹ confiança 1,0

  “Typically, a shoulder at is assigned to β-sheet cm-1 secondary structures of proteins, while the band at 1655 is assigned to α-helix secondary structure [24], thus amide I band of the SC at the latter frequency reflects the”

  Mansour 等 - 2017 - Elucidation of penetration enhancement mechanism o DOI: 10.1016/j.saa.2017.05.026