Proteïne alfa-helix — FTIR-absorptiepieken en toewijzingen

Snel antwoord

Proteïne alfa-helix wordt meestal toegewezen door te zoeken naar een terugkerende cluster van karakteristieke pieken in plaats van één exact theoretisch getal. De onderstaande tabel toont waar de literatuur deze groep het vaakst plaatst in FTIR, gerangschikt op basis van verzameld bewijs.

Karakteristieke FTIR-pieken voor Proteïne alfa-helix

Toont de 30 best ondersteunde pieken van 97 totaal voor Proteïne alfa-helix.

Spectrumlogica

Een functionele-groepstoewijzing wordt zekerder wanneer meerdere verwachte banden samen voorkomen. Gebruik deze pagina om de sterkst ondersteunde pieken te vinden en bevestig vervolgens dat hetzelfde monster een coherent patroon vertoont in plaats van een enkele geïsoleerde hit.

Gebruik in de praktijk

Deze pagina＇s zijn nuttig voor analyse van onbekend materiaal, piekverklaring in rapporten, probleemoplossing voor polymeren en het verifiëren of een kandidaat-materiaalfamilie chemisch aannemelijk is.

Veelgemaakte fouten

• Het gebruiken van één functionele groepspagina als een volledig materiaaloordeel zonder de rest van het spectrum te controleren.
• Ervan uitgaande dat de sterkste band altijd de meest diagnostische is.
• Vergeten dat verwerking, additieven, veroudering en mengsels de verwachte pieken kunnen verschuiven of verbreden.

Advies voor verificatie

Gebruik DSC, GC-MS of TGA wanneer verschillende materiaalfamilies vergelijkbare banden delen of wanneer mengseleffecten de FTIR-toewijzing onzeker maken.

Literatuur achter deze toewijzingen

• 1695 cm⁻¹ vertrouwen 1,0

  “De brede banden in het ruwe spectrum bij 1695 ad cm-1 (α-helix β-plaat 1637 werden geassocieerd met amide I en cm-1 structuren van eiwitten) terwijl het signaal bij 1520 overeenkomt-”

  Baldauf 等 - 2007 - Effect of selective growth media on the differenti DOI: 10.1016/j.mimet.2006.06.012
• 1648 cm⁻¹ vertrouwen 1,0

  “cm-1 De vibratie 1648 wordt toegewezen aan C=O rek van amide I in eiwitten (voornamelijk - A helixcomponenten van eiwitten) [24, 31].”

  Fourier transform infrared microspectroscopy detects biochemical changes during C. elegans lifespan DOI: 10.1016/j.vibspec.2019.04.005
• 1645 cm⁻¹ vertrouwen 1,0

  “1538 0.066 1537 0.064 Amide II als gevolg van N-H buiging van eiwitten [15,17] Amide I als gevolg van C=O rek van α-helix eiwitten 1645 0.07 1641 0.071 [17] 2924 0.028 2926 0.02 asymmetrische rek symmetrische CH2: lipiden [18] 2965 0.027 2962 0.019 as”

  A Preliminary Study of FTIR Spectroscopy as a Potential Non-Invasive Screening Tool for Pediatric Precursor B Lymphoblastic Leukemia DOI: 10.3390/molecules
• 1650 cm⁻¹ vertrouwen 1,0

  “De amide I piek (1650 cm-1) is sterker in normaal weefsel vanwege de grote hoeveelheid eiwit met een α-helix secundaire structuur.”

  Ghassemi 等 - 2021 - Diagnosis of normal and malignant human gastric ti DOI: 10.1016/j.molstruc.2020.129493
• 1283 cm⁻¹ vertrouwen 1,0

  “Bij lager golfgetal worden de banden bij cm-1 α-helices 1283 toegewezen aan de amide III-absorptieband door in-fase combinatie van CH-rek en NH-buigvibraties [42].”

  Gupta 等 - 2022 - In vitro cell composition identification of wood d DOI: 10.1098/rsos.201935
• 1550 cm⁻¹ vertrouwen 1,0

  “1550 als gevolg van buigvibratie van N-H-groep (60%) α-helix β-sheet en rekvibratie van C-N-groep (40%).”

  Gene-Transformation-Induced Changes in Chemical Functional Group Features and Molecular Structure Conformation in Alfalfa Plants Co-Expressing Lc-bHLH and C1-MYB Transcriptive Flavanoid Regulatory Genes: Effects of Single-Gene and Two-Gene Insertion DOI: 10.3390/ijms18030664
• 1424 cm⁻¹ vertrouwen 1,0

  “in combinatie met een zichtbare verandering in het eiwit 1049.1 en 1158.1 tot 1161.5 In Muchmore, cm-1 (α-helix β-sheet) regio veranderde naar volgende pathogene de pieken bij 1423.5, 1375.9 en 1052.5 waren cm-1”

  Synchrotron based phase contrast X-ray imaging combined with FTIR spectroscopy reveals structural and biomolecular differences in spikelets play a significant role in resistance to Fusarium in wheat DOI: 10.1186/s12870-014-0357-5
• 1655 cm⁻¹ vertrouwen 1,0

  “Typisch wordt een schouder bij toegewezen aan β-sheet cm-1 secundaire structuren van eiwitten, terwijl de band bij 1655 wordt toegewezen aan α-helix secundaire structuur [24], dus amide I band van de SC bij de laatste frequentie weerspiegelt de”

  Mansour 等 - 2017 - Elucidation of penetration enhancement mechanism o DOI: 10.1016/j.saa.2017.05.026