단백질 알파 나선 — FTIR 흡수 피크 및 할당

빠른 답변

단백질 알파 나선는 일반적으로 정확한 교과서 숫자 하나보다는 반복되는 특징적 피크 클러스터를 찾아 할당됩니다. 아래 표는 문헌에서 이 그룹을 FTIR에서 가장 자주 배치하는 위치를 누적 증거 순으로 보여줍니다.

단백질 알파 나선의 특성 FTIR 피크

Showing the 30 best-supported peaks of 97 total for 단백질 알파 나선.

스펙트럼 로직

여러 예상 밴드가 함께 나타날 때 작용기 할당이 더 확실해집니다. 이 페이지를 사용하여 가장 강력하게 지원되는 피크를 찾은 다음, 동일한 샘플이 단일 고립된 히트가 아닌 일관된 패턴을 보이는지 확인하세요.

실제 사용

이 페이지는 미지 물질 분석, 보고서의 피크 설명, 폴리머 문제 해결, 후보 물질군이 화학적으로 타당한지 확인하는 데 유용합니다.

일반적인 실수

• 스펙트럼의 나머지 부분을 확인하지 않고 하나의 기능 그룹 페이지를 완전한 재료 판정으로 사용하는 것.
• 가장 강한 밴드가 항상 가장 진단적이라고 가정합니다.
• 가공, 첨가제, 노화 및 혼합물이 예상 피크를 이동시키거나 넓힐 수 있다는 것을 잊는 것.

검증 조언

여러 물질군이 유사한 밴드를 공유하거나 혼합 효과로 FTIR 할당이 불확실할 때 DSC, GC-MS 또는 TGA를 사용하십시오.

이 할당의 배경이 되는 문헌

• 1695 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “원시 스펙트럼의 1695 ad cm-1 (α-나선 β-시트 1637)에서의 넓은 밴드는 단백질의 아미드 I 및 cm-1 구조와 관련이 있는 반면, 1520에서의 신호는 -”

  Baldauf 等 - 2007 - Effect of selective growth media on the differenti DOI: 10.1016/j.mimet.2006.06.012
• 1648 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “cm-1 The vibration 1648 is assigned to C=O stretching of amide I in proteins (mainly - A helix components of proteins) [24, 31].”

  Fourier transform infrared microspectroscopy detects biochemical changes during C. elegans lifespan DOI: 10.1016/j.vibspec.2019.04.005
• 1645 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “1538 0.066 1537 0.064 Amide II due to N-H bending of proteins [15,17] Amide I due to C=O stretching of α-helix proteins 1645 0.07 1641 0.071 [17] 2924 0.028 2926 0.02 asymmetric stretching symmetric CH2: lipids [18] 2965 0.027 2962 0.019 as”

  A Preliminary Study of FTIR Spectroscopy as a Potential Non-Invasive Screening Tool for Pediatric Precursor B Lymphoblastic Leukemia DOI: 10.3390/molecules
• 1650 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “The amide I peak (1650 cm-1) is stronger in normal tissues due to the high amount of protein with an α-helical secondary structure.”

  Ghassemi 等 - 2021 - Diagnosis of normal and malignant human gastric ti DOI: 10.1016/j.molstruc.2020.129493
• 1283 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “낮은 파수에서 1283 cm-1 α-나선의 밴드는 CH 신축과 NH 굽힘 진동의 동위상 조합으로 인한 아미드 III 흡수 밴드로 할당됩니다 [42].”

  Gupta 等 - 2022 - In vitro cell composition identification of wood d DOI: 10.1098/rsos.201935
• 1550 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “1550은 N-H 그룹(60%) α-helix β-sheet의 굽힘 진동과 C-N 그룹(40%)의 신축 진동에 의한 것입니다.”

  Gene-Transformation-Induced Changes in Chemical Functional Group Features and Molecular Structure Conformation in Alfalfa Plants Co-Expressing Lc-bHLH and C1-MYB Transcriptive Flavanoid Regulatory Genes: Effects of Single-Gene and Two-Gene Insertion DOI: 10.3390/ijms18030664
• 1424 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “단백질 1049.1 및 1158.1에서 1161.5 cm-1의 가시적인 변화와 함께, Muchmore에서 (α-나선 β-시트) 영역이 병원성으로 전환되었으며, 1423.5, 1375.9 및 1052.5 cm-1에서의 피크가 나타났습니다.”

  Synchrotron based phase contrast X-ray imaging combined with FTIR spectroscopy reveals structural and biomolecular differences in spikelets play a significant role in resistance to Fusarium in wheat DOI: 10.1186/s12870-014-0357-5
• 1655 cm⁻¹ 신뢰도 1.0

  “Typically, a shoulder at is assigned to β-sheet cm-1 secondary structures of proteins, while the band at 1655 is assigned to α-helix secondary structure [24], thus amide I band of the SC at the latter frequency reflects the”

  Mansour 等 - 2017 - Elucidation of penetration enhancement mechanism o DOI: 10.1016/j.saa.2017.05.026