Protein alpha helix — FTIR吸収ピークと帰属

クイックアンサー

Protein alpha helix は、教科書の正確な数値ではなく、特徴的なピークの繰り返しクラスターを探すことで通常割り当てられます。以下の表は、文献がこのグループをFTIRで最も頻繁に配置する場所を、蓄積された証拠に基づいてランク付けしたものです。

Protein alpha helix の特性FTIRピーク

合計 97 個中、最も支持されている30個のピークを Protein alpha helix に対して表示しています。

スペクトルロジック

複数の期待されるバンドが同時に現れると、官能基の帰属の信頼性が高まります。このページを使用して最も強く支持されるピークを見つけ、その後、同じサンプルが孤立したヒットではなく一貫したパターンを示すことを確認してください。

実使用例

これらのページは、未知材料分析、レポート内のピーク説明、ポリマートラブルシューティング、および候補材料ファミリーが化学的に妥当かどうかの検証に役立ちます。

よくある間違い

• スペクトルの残りを確認せずに、1つの官能基ページを完全な材料判定として使用すること。
• 最も強いバンドが常に最も診断的であると仮定しています。
• 加工、添加剤、経年変化、混合物が予想されるピークをシフトまたはブロードにする可能性があることを忘れている。

検証アドバイス

DSC、GC-MS、またはTGAを使用してください。複数の材料ファミリーが類似したバンドを共有する場合や、混合物の影響でFTIRの帰属が不確かな場合に適しています。

これらのアサインの根拠となる文献

• 1695 cm⁻¹ 信頼度 1.0

  “The broad bands in the raw spectrum at 1695 ad cm-1 (α-helix β-sheet 1637 were associated with amide I and cm-1 structures of proteins) while the signal at 1520 corre-”

  Baldauf 等 - 2007 - Effect of selective growth media on the differenti DOI: 10.1016/j.mimet.2006.06.012
• 1648 cm⁻¹ 信頼度 1.0

  “cm-1 The vibration 1648 is assigned to C=O stretching of amide I in proteins (mainly - A helix components of proteins) [24, 31].”

  Fourier transform infrared microspectroscopy detects biochemical changes during C. elegans lifespan DOI: 10.1016/j.vibspec.2019.04.005
• 1645 cm⁻¹ 信頼度 1.0

  “1538 0.066 1537 0.064 Amide II due to N-H bending of proteins [15,17] Amide I due to C=O stretching of α-helix proteins 1645 0.07 1641 0.071 [17] 2924 0.028 2926 0.02 asymmetric stretching symmetric CH2: lipids [18] 2965 0.027 2962 0.019 as”

  A Preliminary Study of FTIR Spectroscopy as a Potential Non-Invasive Screening Tool for Pediatric Precursor B Lymphoblastic Leukemia DOI: 10.3390/molecules
• 1650 cm⁻¹ 信頼度 1.0

  “The amide I peak (1650 cm-1) is stronger in normal tissues due to the high amount of protein with an α-helical secondary structure.”

  Ghassemi 等 - 2021 - Diagnosis of normal and malignant human gastric ti DOI: 10.1016/j.molstruc.2020.129493
• 1283 cm⁻¹ 信頼度 1.0

  “At lower wavenumber, the bands at cm-1 α-helices 1283 is assigned to of the amide III absorption band owing to in-phase combination of CH stretching and NH bending vibrations [42].”

  Gupta 等 - 2022 - In vitro cell composition identification of wood d DOI: 10.1098/rsos.201935
• 1550 cm⁻¹ 信頼度 1.0

  “1550 due to bending vibration of N-H group (60%) α-helix β-sheet and stretching vibration of C-N group (40%).”

  Gene-Transformation-Induced Changes in Chemical Functional Group Features and Molecular Structure Conformation in Alfalfa Plants Co-Expressing Lc-bHLH and C1-MYB Transcriptive Flavanoid Regulatory Genes: Effects of Single-Gene and Two-Gene Insertion DOI: 10.3390/ijms18030664
• 1424 cm⁻¹ 信頼度 1.0

  “in combination with a visible alteration in the protein 1049.1 and 1158.1 to 1161.5 In Muchmore, cm-1 (α-helix β-sheet) region turned to following pathogenic the peaks at 1423.5, 1375.9, and 1052.5 were cm-1”

  Synchrotron based phase contrast X-ray imaging combined with FTIR spectroscopy reveals structural and biomolecular differences in spikelets play a significant role in resistance to Fusarium in wheat DOI: 10.1186/s12870-014-0357-5
• 1655 cm⁻¹ 信頼度 1.0

  “Typically, a shoulder at is assigned to β-sheet cm-1 secondary structures of proteins, while the band at 1655 is assigned to α-helix secondary structure [24], thus amide I band of the SC at the latter frequency reflects the”

  Mansour 等 - 2017 - Elucidation of penetration enhancement mechanism o DOI: 10.1016/j.saa.2017.05.026