Protein alpha helix — Picchi di assorbimento FTIR e assegnazioni

Risposta rapida

Protein alpha helix viene solitamente assegnato cercando un cluster ricorrente di picchi caratteristici piuttosto che un numero esatto da manuale. La tabella seguente mostra dove la letteratura colloca più spesso questo gruppo in FTIR, classificato per evidenza accumulata.

Picchi FTIR caratteristici per Protein alpha helix

Mostrando i 30 picchi meglio supportati su 97 totali per Protein alpha helix.

Logica dello spettro

Un＇assegnazione di gruppo funzionale diventa più affidabile quando diverse bande attese appaiono insieme. Usa questa pagina per trovare i picchi più supportati, poi conferma che lo stesso campione mostra un pattern coerente piuttosto che un singolo hit isolato.

Utilizzo nel mondo reale

Queste pagine sono utili per l＇analisi di materiali sconosciuti, la spiegazione dei picchi nei rapporti, la risoluzione dei problemi dei polimeri e la verifica se una famiglia di materiali candidati è chimicamente plausibile.

Errori comuni

• Utilizzare una pagina di gruppo funzionale come verdetto completo del materiale senza controllare il resto dello spettro.
• Supponendo che la banda più forte sia sempre la più diagnostica.
• Dimenticare che la lavorazione, gli additivi, l＇invecchiamento e le miscele possono spostare o allargare i picchi attesi.

Consiglio di verifica

Utilizzare DSC, GC-MS o TGA quando più famiglie di materiali condividono bande simili o quando gli effetti di miscela rendono incerta l＇assegnazione FTIR.

Letteratura dietro queste assegnazioni

• 1695 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “The broad bands in the raw spectrum at 1695 ad cm-1 (α-helix β-sheet 1637 were associated with amide I and cm-1 structures of proteins) while the signal at 1520 corre-”

  Baldauf 等 - 2007 - Effect of selective growth media on the differenti DOI: 10.1016/j.mimet.2006.06.012
• 1648 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “cm-1 The vibration 1648 is assigned to C=O stretching of amide I in proteins (mainly - A helix components of proteins) [24, 31].”

  Fourier transform infrared microspectroscopy detects biochemical changes during C. elegans lifespan DOI: 10.1016/j.vibspec.2019.04.005
• 1645 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “1538 0.066 1537 0.064 Amide II due to N-H bending of proteins [15,17] Amide I due to C=O stretching of α-helix proteins 1645 0.07 1641 0.071 [17] 2924 0.028 2926 0.02 asymmetric stretching symmetric CH2: lipids [18] 2965 0.027 2962 0.019 as”

  A Preliminary Study of FTIR Spectroscopy as a Potential Non-Invasive Screening Tool for Pediatric Precursor B Lymphoblastic Leukemia DOI: 10.3390/molecules
• 1650 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “The amide I peak (1650 cm-1) is stronger in normal tissues due to the high amount of protein with an α-helical secondary structure.”

  Ghassemi 等 - 2021 - Diagnosis of normal and malignant human gastric ti DOI: 10.1016/j.molstruc.2020.129493
• 1283 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “At lower wavenumber, the bands at cm-1 α-helices 1283 is assigned to of the amide III absorption band owing to in-phase combination of CH stretching and NH bending vibrations [42].”

  Gupta 等 - 2022 - In vitro cell composition identification of wood d DOI: 10.1098/rsos.201935
• 1550 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “1550 due to bending vibration of N-H group (60%) α-helix β-sheet and stretching vibration of C-N group (40%).”

  Gene-Transformation-Induced Changes in Chemical Functional Group Features and Molecular Structure Conformation in Alfalfa Plants Co-Expressing Lc-bHLH and C1-MYB Transcriptive Flavanoid Regulatory Genes: Effects of Single-Gene and Two-Gene Insertion DOI: 10.3390/ijms18030664
• 1424 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “in combination with a visible alteration in the protein 1049.1 and 1158.1 to 1161.5 In Muchmore, cm-1 (α-helix β-sheet) region turned to following pathogenic the peaks at 1423.5, 1375.9, and 1052.5 were cm-1”

  Synchrotron based phase contrast X-ray imaging combined with FTIR spectroscopy reveals structural and biomolecular differences in spikelets play a significant role in resistance to Fusarium in wheat DOI: 10.1186/s12870-014-0357-5
• 1655 cm⁻¹ affidabilità 1,0

  “Typically, a shoulder at is assigned to β-sheet cm-1 secondary structures of proteins, while the band at 1655 is assigned to α-helix secondary structure [24], thus amide I band of the SC at the latter frequency reflects the”

  Mansour 等 - 2017 - Elucidation of penetration enhancement mechanism o DOI: 10.1016/j.saa.2017.05.026