Hélice alpha de protéine — Pics d＇absorption FTIR et attributions

Réponse rapide

Hélice alpha de protéine est généralement attribué en recherchant un groupe récurrent de pics caractéristiques plutôt qu＇un numéro exact de manuel. Le tableau ci-dessous montre où la littérature place le plus souvent ce groupe en FTIR, classé par preuves accumulées.

Pics FTIR caractéristiques pour Hélice alpha de protéine

Affichage des 30 pics les mieux soutenus sur 97 au total pour Hélice alpha de protéine.

Logique du spectre

Une attribution de groupe fonctionnel devient plus fiable lorsque plusieurs bandes attendues apparaissent ensemble. Utilisez cette page pour trouver les pics les mieux soutenus, puis confirmez que le même échantillon présente un motif cohérent plutôt qu＇un seul résultat isolé.

Utilisation réelle

Ces pages sont utiles pour l＇analyse de matériaux inconnus, l＇explication des pics dans les rapports, le dépannage des polymères et la vérification de la plausibilité chimique d＇une famille de matériaux candidate.

Erreurs courantes

• Utiliser une page de groupe fonctionnel comme verdict complet du matériau sans vérifier le reste du spectre.
• En supposant que la bande la plus forte est toujours la plus diagnostique.
• Oublier que le traitement, les additifs, le vieillissement et les mélanges peuvent décaler ou élargir les pics attendus.

Conseil de vérification

Utilisez DSC, GC-MS ou TGA lorsque plusieurs familles de matériaux partagent des bandes similaires ou lorsque les effets de mélange rendent l＇attribution FTIR incertaine.

Bibliographie derrière ces attributions

• 1695 cm⁻¹ confiance 1,0

  “Les bandes larges dans le spectre brut à 1695 ad cm-1 (α-hélice β-feuillet 1637 étaient associées aux structures amide I et cm-1 des protéines) tandis que le signal à 1520 corres-”

  Baldauf 等 - 2007 - Effect of selective growth media on the differenti DOI: 10.1016/j.mimet.2006.06.012
• 1648 cm⁻¹ confiance 1,0

  “cm-1 La vibration 1648 est assignée à l＇étirement C=O de l＇amide I dans les protéines (principalement des composants α-hélice des protéines) [24, 31].”

  Fourier transform infrared microspectroscopy detects biochemical changes during C. elegans lifespan DOI: 10.1016/j.vibspec.2019.04.005
• 1645 cm⁻¹ confiance 1,0

  “1538 0.066 1537 0.064 Amide II dû à la flexion N-H des protéines [15,17] Amide I dû à l＇élongation C=O des protéines α-hélice 1645 0.07 1641 0.071 [17] 2924 0.028 2926 0.02 élongation asymétrique symétrique CH2 : lipides [18] 2965 0.027 2962 0.019 as”

  A Preliminary Study of FTIR Spectroscopy as a Potential Non-Invasive Screening Tool for Pediatric Precursor B Lymphoblastic Leukemia DOI: 10.3390/molecules
• 1650 cm⁻¹ confiance 1,0

  “Le pic amide I (1650 cm-1) est plus fort dans les tissus normaux en raison de la grande quantité de protéines avec une structure secondaire α-hélicoïdale.”

  Ghassemi 等 - 2021 - Diagnosis of normal and malignant human gastric ti DOI: 10.1016/j.molstruc.2020.129493
• 1283 cm⁻¹ confiance 1,0

  “À plus faible nombre d＇onde, les bandes à cm-1 α-hélices 1283 sont attribuées à la bande d＇absorption amide III en raison de la combinaison en phase des vibrations d＇élongation CH et de déformation NH [42].”

  Gupta 等 - 2022 - In vitro cell composition identification of wood d DOI: 10.1098/rsos.201935
• 1550 cm⁻¹ confiance 1,0

  “1550 dû à la vibration de flexion du groupe N-H (60%) α-hélice β-feuillet et vibration d＇étirement du groupe C-N (40%).”

  Gene-Transformation-Induced Changes in Chemical Functional Group Features and Molecular Structure Conformation in Alfalfa Plants Co-Expressing Lc-bHLH and C1-MYB Transcriptive Flavanoid Regulatory Genes: Effects of Single-Gene and Two-Gene Insertion DOI: 10.3390/ijms18030664
• 1424 cm⁻¹ confiance 1,0

  “en combinaison avec une altération visible dans la protéine 1049.1 et 1158.1 à 1161.5 In Muchmore, cm-1 (région α-hélice β-feuillet) est devenue suivant pathogène les pics à 1423.5, 1375.9 et 1052.5 étaient cm-1”

  Synchrotron based phase contrast X-ray imaging combined with FTIR spectroscopy reveals structural and biomolecular differences in spikelets play a significant role in resistance to Fusarium in wheat DOI: 10.1186/s12870-014-0357-5
• 1655 cm⁻¹ confiance 1,0

  “Typiquement, un épaulement à est attribué aux structures secondaires β-feuillet cm-1 des protéines, tandis que la bande à 1655 est attribuée à la structure secondaire α-hélice [24], ainsi la bande amide I du SC à la dernière fréquence reflète le”

  Mansour 等 - 2017 - Elucidation of penetration enhancement mechanism o DOI: 10.1016/j.saa.2017.05.026