Protein alpha helix — picos de absorción FTIR y asignaciones

Respuesta rápida

Protein alpha helix se asigna generalmente buscando un grupo recurrente de picos característicos en lugar de un número exacto de libro de texto. La siguiente tabla muestra dónde la literatura coloca con mayor frecuencia este grupo en FTIR, clasificado por evidencia acumulada.

Picos FTIR característicos para Protein alpha helix

Mostrando los 30 picos mejor respaldados de 97 totales para Protein alpha helix.

Lógica de espectro

Una asignación de grupo funcional se vuelve más confiable cuando varias bandas esperadas aparecen juntas. Use esta página para encontrar los picos con mayor soporte, luego confirme que la misma muestra exhibe un patrón coherente en lugar de un solo acierto aislado.

Uso en el mundo real

Estas páginas son útiles para el análisis de materiales desconocidos, la explicación de picos en informes, la resolución de problemas de polímeros y la verificación de si una familia de materiales candidata es químicamente plausible.

Errores comunes

• Usar una página de grupo funcional como veredicto completo del material sin verificar el resto del espectro.
• Asumiendo que la banda más fuerte es siempre la más diagnóstica.
• Olvidar que el procesamiento, los aditivos, el envejecimiento y las mezclas pueden desplazar o ensanchar los picos esperados.

Consejo de verificación

Utilice DSC, GC-MS o TGA cuando varias familias de materiales compartan bandas similares o cuando los efectos de mezcla hagan incierta la asignación de FTIR.

Literatura detrás de estas asignaciones

• 1695 cm⁻¹ confianza 1,0

  “The broad bands in the raw spectrum at 1695 ad cm-1 (α-helix β-sheet 1637 were associated with amide I and cm-1 structures of proteins) while the signal at 1520 corre-”

  Baldauf 等 - 2007 - Effect of selective growth media on the differenti DOI: 10.1016/j.mimet.2006.06.012
• 1648 cm⁻¹ confianza 1,0

  “cm-1 The vibration 1648 is assigned to C=O stretching of amide I in proteins (mainly - A helix components of proteins) [24, 31].”

  Fourier transform infrared microspectroscopy detects biochemical changes during C. elegans lifespan DOI: 10.1016/j.vibspec.2019.04.005
• 1645 cm⁻¹ confianza 1,0

  “1538 0.066 1537 0.064 Amide II due to N-H bending of proteins [15,17] Amide I due to C=O stretching of α-helix proteins 1645 0.07 1641 0.071 [17] 2924 0.028 2926 0.02 asymmetric stretching symmetric CH2: lipids [18] 2965 0.027 2962 0.019 as”

  A Preliminary Study of FTIR Spectroscopy as a Potential Non-Invasive Screening Tool for Pediatric Precursor B Lymphoblastic Leukemia DOI: 10.3390/molecules
• 1650 cm⁻¹ confianza 1,0

  “The amide I peak (1650 cm-1) is stronger in normal tissues due to the high amount of protein with an α-helical secondary structure.”

  Ghassemi 等 - 2021 - Diagnosis of normal and malignant human gastric ti DOI: 10.1016/j.molstruc.2020.129493
• 1283 cm⁻¹ confianza 1,0

  “At lower wavenumber, the bands at cm-1 α-helices 1283 is assigned to of the amide III absorption band owing to in-phase combination of CH stretching and NH bending vibrations [42].”

  Gupta 等 - 2022 - In vitro cell composition identification of wood d DOI: 10.1098/rsos.201935
• 1550 cm⁻¹ confianza 1,0

  “1550 due to bending vibration of N-H group (60%) α-helix β-sheet and stretching vibration of C-N group (40%).”

  Gene-Transformation-Induced Changes in Chemical Functional Group Features and Molecular Structure Conformation in Alfalfa Plants Co-Expressing Lc-bHLH and C1-MYB Transcriptive Flavanoid Regulatory Genes: Effects of Single-Gene and Two-Gene Insertion DOI: 10.3390/ijms18030664
• 1424 cm⁻¹ confianza 1,0

  “in combination with a visible alteration in the protein 1049.1 and 1158.1 to 1161.5 In Muchmore, cm-1 (α-helix β-sheet) region turned to following pathogenic the peaks at 1423.5, 1375.9, and 1052.5 were cm-1”

  Synchrotron based phase contrast X-ray imaging combined with FTIR spectroscopy reveals structural and biomolecular differences in spikelets play a significant role in resistance to Fusarium in wheat DOI: 10.1186/s12870-014-0357-5
• 1655 cm⁻¹ confianza 1,0

  “Typically, a shoulder at is assigned to β-sheet cm-1 secondary structures of proteins, while the band at 1655 is assigned to α-helix secondary structure [24], thus amide I band of the SC at the latter frequency reflects the”

  Mansour 等 - 2017 - Elucidation of penetration enhancement mechanism o DOI: 10.1016/j.saa.2017.05.026