Protein alpha helix — FTIR-Absorptionspeaks und Zuordnungen

Schnelle Antwort

Protein alpha helix wird normalerweise durch die Suche nach einem wiederkehrenden Cluster charakteristischer Peaks zugeordnet, nicht nach einer exakten Lehrbuchzahl. Die folgende Tabelle zeigt, wo die Literatur diese Gruppe am häufigsten im FTIR platziert, geordnet nach gesammelten Belegen.

Charakteristische FTIR-Peaks für Protein alpha helix

Zeigt die 30 am besten gestützten Peaks von insgesamt 97 für Protein alpha helix an.

Spektrumslogik

Eine funktionelle Gruppen-Zuordnung wird sicherer, wenn mehrere erwartete Banden gemeinsam auftreten. Verwenden Sie diese Seite, um die am stärksten gestützten Peaks zu finden, und bestätigen Sie dann, dass dieselbe Probe ein kohärentes Muster und nicht einen einzelnen isolierten Treffer aufweist.

Praktische Anwendung

Diese Seiten sind nützlich für die Analyse unbekannter Materialien, die Erklärung von Peaks in Berichten, die Fehlerbehebung bei Polymeren und die Überprüfung, ob eine in Frage kommende Materialfamilie chemisch plausibel ist.

Häufige Fehler

• Verwendung einer Seite für funktionelle Gruppen als vollständiges Materialurteil, ohne den Rest des Spektrums zu überprüfen.
• Annahme, dass die stärkste Bande immer die diagnostischste ist.
• Vergessen, dass Verarbeitung, Zusatzstoffe, Alterung und Mischungen erwartete Peaks verschieben oder verbreitern können.

Beratung zur Verifizierung

Verwenden Sie DSC, GC-MS oder TGA, wenn mehrere Materialfamilien ähnliche Banden aufweisen oder wenn Mischeffekte die FTIR-Zuordnung unsicher machen.

Literatur hinter diesen Zuweisungen

• 1695 cm⁻¹ Vertrauen 1,0

  “The broad bands in the raw spectrum at 1695 ad cm-1 (α-helix β-sheet 1637 were associated with amide I and cm-1 structures of proteins) while the signal at 1520 corre-”

  Baldauf 等 - 2007 - Effect of selective growth media on the differenti DOI: 10.1016/j.mimet.2006.06.012
• 1648 cm⁻¹ Vertrauen 1,0

  “cm-1 The vibration 1648 is assigned to C=O stretching of amide I in proteins (mainly - A helix components of proteins) [24, 31].”

  Fourier transform infrared microspectroscopy detects biochemical changes during C. elegans lifespan DOI: 10.1016/j.vibspec.2019.04.005
• 1645 cm⁻¹ Vertrauen 1,0

  “1538 0.066 1537 0.064 Amide II due to N-H bending of proteins [15,17] Amide I due to C=O stretching of α-helix proteins 1645 0.07 1641 0.071 [17] 2924 0.028 2926 0.02 asymmetric stretching symmetric CH2: lipids [18] 2965 0.027 2962 0.019 as”

  A Preliminary Study of FTIR Spectroscopy as a Potential Non-Invasive Screening Tool for Pediatric Precursor B Lymphoblastic Leukemia DOI: 10.3390/molecules
• 1650 cm⁻¹ Vertrauen 1,0

  “The amide I peak (1650 cm-1) is stronger in normal tissues due to the high amount of protein with an α-helical secondary structure.”

  Ghassemi 等 - 2021 - Diagnosis of normal and malignant human gastric ti DOI: 10.1016/j.molstruc.2020.129493
• 1283 cm⁻¹ Vertrauen 1,0

  “At lower wavenumber, the bands at cm-1 α-helices 1283 is assigned to of the amide III absorption band owing to in-phase combination of CH stretching and NH bending vibrations [42].”

  Gupta 等 - 2022 - In vitro cell composition identification of wood d DOI: 10.1098/rsos.201935
• 1550 cm⁻¹ Vertrauen 1,0

  “1550 due to bending vibration of N-H group (60%) α-helix β-sheet and stretching vibration of C-N group (40%).”

  Gene-Transformation-Induced Changes in Chemical Functional Group Features and Molecular Structure Conformation in Alfalfa Plants Co-Expressing Lc-bHLH and C1-MYB Transcriptive Flavanoid Regulatory Genes: Effects of Single-Gene and Two-Gene Insertion DOI: 10.3390/ijms18030664
• 1424 cm⁻¹ Vertrauen 1,0

  “in combination with a visible alteration in the protein 1049.1 and 1158.1 to 1161.5 In Muchmore, cm-1 (α-helix β-sheet) region turned to following pathogenic the peaks at 1423.5, 1375.9, and 1052.5 were cm-1”

  Synchrotron based phase contrast X-ray imaging combined with FTIR spectroscopy reveals structural and biomolecular differences in spikelets play a significant role in resistance to Fusarium in wheat DOI: 10.1186/s12870-014-0357-5
• 1655 cm⁻¹ Vertrauen 1,0

  “Typically, a shoulder at is assigned to β-sheet cm-1 secondary structures of proteins, while the band at 1655 is assigned to α-helix secondary structure [24], thus amide I band of the SC at the latter frequency reflects the”

  Mansour 等 - 2017 - Elucidation of penetration enhancement mechanism o DOI: 10.1016/j.saa.2017.05.026