Protein alpha helix — FTIR শোষণ পিক এবং অ্যাসাইনমেন্ট
এগুলি হল বৈশিষ্ট্যযুক্ত FTIR তরঙ্গসংখ্যা যেখানে Protein alpha helix শোষণ করে, প্রকাশিত সাহিত্য থেকে সংকলিত এবং সমর্থনকারী প্রমাণ দ্বারা র্যাঙ্ক করা। প্রতিটি অ্যাসাইনমেন্ট একটি উৎসের (DOI) কাছে ট্রেসযোগ্য এবং আমাদের 130,000+ রেফারেন্স স্পেকট্রা এবং নলেজ গ্রাফের বিরুদ্ধে ক্রস-ভালিডেটেড।
Backed by 8 cited sources
দ্রুত উত্তর
Protein alpha helix সাধারণত একটি নির্দিষ্ট পাঠ্যপুস্তকের সংখ্যার পরিবর্তে বৈশিষ্ট্যপূর্ণ পিকের পুনরাবৃত্ত ক্লাস্টার খুঁজে নির্ধারণ করা হয়। নীচের সারণীটি দেখায় যে সাহিত্যে এই গ্রুপটি FTIR-এ সবচেয়ে বেশি কোথায় রাখে, সঞ্চিত প্রমাণ অনুযায়ী র্যাঙ্ক করা।
Protein alpha helix-এর জন্য বৈশিষ্ট্যযুক্ত FTIR পিক
| তরঙ্গসংখ্যা (cm⁻¹) | সমর্থনকারী তথ্য | উদ্ধৃত সূত্র | সর্বোচ্চ আত্মবিশ্বাস |
|---|---|---|---|
| 1650 | 24 | 20 | 1.0 |
| 1655 | 23 | 20 | 1.0 |
| 1652 | 11 | 11 | 1.0 |
| 1654 | 11 | 9 | 1.0 |
| 1653 | 11 | 7 | 1.0 |
| 1656 | 9 | 8 | 1.0 |
| 1660 | 7 | 6 | 1.0 |
| 1651 | 6 | 5 | 1.0 |
| 1664 | 5 | 5 | 1.0 |
| 1649 | 5 | 5 | 1.0 |
| 1550 | 5 | 5 | 1.0 |
| 1658 | 4 | 3 | 1.0 |
| 1630 | 3 | 3 | 1.0 |
| 1642 | 3 | 3 | 1.0 |
| 1640 | 3 | 3 | 1.0 |
| 1638 | 3 | 3 | 1.0 |
| 1648 | 3 | 3 | 1.0 |
| 1637 | 3 | 2 | 1.0 |
| 1542 | 2 | 2 | 1.0 |
| 1670 | 2 | 2 | 1.0 |
| 1659 | 2 | 2 | 1.0 |
| 1657 | 2 | 2 | 1.0 |
| 1632 | 2 | 2 | 1.0 |
| 2852 | 2 | 2 | 1.0 |
| 1639 | 2 | 2 | 1.0 |
| 1600 | 2 | 2 | 1.0 |
| 1647 | 2 | 2 | 1.0 |
| 1551 | 2 | 2 | 1.0 |
| 1320 | 2 | 2 | 1.0 |
| 1665 | 2 | 1 | 1.0 |
Showing the 30 best-supported peaks of 97 total for Protein alpha helix.
স্পেকট্রাম লজিক
যখন বেশ কয়েকটি প্রত্যাশিত ব্যান্ড একসাথে দেখা যায় তখন একটি কার্যকরী-গ্রুপ নির্ধারণ আরও আত্মবিশ্বাসী হয়। এই পৃষ্ঠাটি ব্যবহার করে সবচেয়ে শক্তিশালী সমর্থিত শিখরগুলি খুঁজুন, তারপর নিশ্চিত করুন যে একই নমুনা একটি একক বিচ্ছিন্ন হিটের পরিবর্তে একটি সুসংগত প্যাটার্ন প্রদর্শন করে।
বাস্তব বিশ্বের ব্যবহার
এই পৃষ্ঠাগুলি অজানা উপাদান বিশ্লেষণ, প্রতিবেদনে শিখর ব্যাখ্যা, পলিমার সমস্যা সমাধান এবং একটি প্রার্থী উপাদান পরিবার রাসায়নিকভাবে সম্ভাব্য কিনা তা যাচাই করার জন্য দরকারী।
সাধারণ ভুল
- বর্ণালীর বাকি অংশ না দেখে একটি কার্যকরী-গ্রুপ পৃষ্ঠাকে সম্পূর্ণ উপাদান রায় হিসেবে ব্যবহার করা।
- ধরে নেওয়া হচ্ছে যে সবচেয়ে শক্তিশালী ব্যান্ডটি সর্বদা সবচেয়ে ডায়াগনস্টিক।
- ভুলে যাওয়া যে প্রক্রিয়াজাতকরণ, সংযোজন, বার্ধক্য এবং মিশ্রণ প্রত্যাশিত শিখর সরাতে বা প্রশস্ত করতে পারে।
পরামর্শ যাচাই
যখন একাধিক উপাদান পরিবার একই রকম ব্যান্ড শেয়ার করে বা যখন মিশ্রণ প্রভাব FTIR নির্ধারণকে অনিশ্চিত করে, তখন DSC, GC-MS, বা TGA ব্যবহার করুন।
এই অ্যাসাইনমেন্টগুলোর পেছনে সাহিত্য
-
1695 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“The broad bands in the raw spectrum at 1695 ad cm-1 (α-helix β-sheet 1637 were associated with amide I and cm-1 structures of proteins) while the signal at 1520 corre-”
Baldauf 等 - 2007 - Effect of selective growth media on the differenti DOI: 10.1016/j.mimet.2006.06.012 -
1648 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“cm-1 The vibration 1648 is assigned to C=O stretching of amide I in proteins (mainly - A helix components of proteins) [24, 31].”
Fourier transform infrared microspectroscopy detects biochemical changes during C. elegans lifespan DOI: 10.1016/j.vibspec.2019.04.005 -
1645 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“1538 0.066 1537 0.064 Amide II due to N-H bending of proteins [15,17] Amide I due to C=O stretching of α-helix proteins 1645 0.07 1641 0.071 [17] 2924 0.028 2926 0.02 asymmetric stretching symmetric CH2: lipids [18] 2965 0.027 2962 0.019 as”
A Preliminary Study of FTIR Spectroscopy as a Potential Non-Invasive Screening Tool for Pediatric Precursor B Lymphoblastic Leukemia DOI: 10.3390/molecules -
1650 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“The amide I peak (1650 cm-1) is stronger in normal tissues due to the high amount of protein with an α-helical secondary structure.”
Ghassemi 等 - 2021 - Diagnosis of normal and malignant human gastric ti DOI: 10.1016/j.molstruc.2020.129493 -
1283 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“At lower wavenumber, the bands at cm-1 α-helices 1283 is assigned to of the amide III absorption band owing to in-phase combination of CH stretching and NH bending vibrations [42].”
Gupta 等 - 2022 - In vitro cell composition identification of wood d DOI: 10.1098/rsos.201935 -
1550 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“1550 due to bending vibration of N-H group (60%) α-helix β-sheet and stretching vibration of C-N group (40%).”
Gene-Transformation-Induced Changes in Chemical Functional Group Features and Molecular Structure Conformation in Alfalfa Plants Co-Expressing Lc-bHLH and C1-MYB Transcriptive Flavanoid Regulatory Genes: Effects of Single-Gene and Two-Gene Insertion DOI: 10.3390/ijms18030664 -
1424 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“in combination with a visible alteration in the protein 1049.1 and 1158.1 to 1161.5 In Muchmore, cm-1 (α-helix β-sheet) region turned to following pathogenic the peaks at 1423.5, 1375.9, and 1052.5 were cm-1”
Synchrotron based phase contrast X-ray imaging combined with FTIR spectroscopy reveals structural and biomolecular differences in spikelets play a significant role in resistance to Fusarium in wheat DOI: 10.1186/s12870-014-0357-5 -
1655 cm⁻¹ আত্মবিশ্বাস 1.0
“Typically, a shoulder at is assigned to β-sheet cm-1 secondary structures of proteins, while the band at 1655 is assigned to α-helix secondary structure [24], thus amide I band of the SC at the latter frequency reflects the”
Mansour 等 - 2017 - Elucidation of penetration enhancement mechanism o DOI: 10.1016/j.saa.2017.05.026
আপনার নিজের স্পেকট্রামে Protein alpha helix দেখুন
আপনার FTIR স্পেকট্রাম আপলোড করুন এবং সেকেন্ডের মধ্যে একটি সম্পূর্ণ ব্যাখ্যা প্রতিবেদন পান — সাহিত্য উদ্ধৃতি সহ শীর্ষ নির্ধারণ, লাইব্রেরি ম্যাচ এবং সাহিত্য-সমর্থিত বিশ্লেষণ।